O novo método de flutuação de dispersão de raios-x foi usado aqui para modelar rapidamente grandes moléculas: (alto-esquerda) a proteína de ligação lisina-arginina-ornitina (LAO); (alto-direita) um lisossomo; (embaixo-esquerda) uma peroxiredoxina e (embaixo-direita) o vírus satélite do mosaico do tabaco (STMV) (Laboratório Berkeley)
O Laboratório Berkeley descobriu uma forma de conhecer a estrutura das moléculas em sua forma natural usando pulsos de raios-x.
Há cerca de dois milhões de proteínas no corpo humano e a estrutura da maioria é desconhecida. O método utilizado até o momento é baseado principalmente na cristalização das moléculas, mas nem todas podem ser cristalizadas. Por isso, só se conhece a forma de cerca de 80 mil delas.
A técnica de flutuação de dispersão dos raios-x consiste na medição do reflexo de poderosos pulsos de raios-x numa fração de quatrilhões de segundo.
“Esses pulsos são mais rápidos do que o movimento molecular e os dados experimentais refletem o estado da molécula congelada no tempo”, diz o Laboratório Berkeley num comunicado de 26 de maio.
A técnica consegue difratar e adquirir dados “antes que a partícula literalmente exploda”, diz Zwart, um membro da Divisão de Biociências Físicas do Laboratório.
Zwart está na vanguarda dos estudos de biologia estrutural, por meio do uso de fontes de luz avançadas.
Com o sistema de lasers de elétrons livres (FEL), o biólogo diz que eles demonstraram que é possível obter a estrutura de partículas individuais. “Muito se consegue com um único pulso, mas há grandes desafios nessa abordagem”, diz o pesquisador.
Ao enviar um feixe de raios-x com o FEL, numerosas partículas são interceptadas de uma vez. Os dados são então analisados num computador e com um modelo 3D se constroem as formas definitivas com padrões médios de difração.
“Os dados dos diferentes padrões de difração podem ser combinados para proporcionar um conhecimento mais detalhado das estruturas que as moléculas adotam na solução”, disse o biólogo.
“Zwart e seus colegas demonstraram que os dados obtidos desse modo com o FEL podem produzir formas de baixa resolução das biomoléculas em condições próximas do estado natural, com muito mais confiança do que é possível atualmente com fontes de luz síncrotron menos potentes”, diz o relatório do laboratório.
Utiliza-se um algoritmo no computador que “começa com um modelo amostral que vai se modificando pela adição ou subtração aleatória de volume até que a forma do modelo adquira o melhor ajuste dos dados”, diz Zwart.
É uma técnica otimizada de tentativa e erro já testada anteriormente. Ela não só permite descobrir formas moleculares individuais, mas pode distinguir a mistura delas e fornecer dados sobre componentes individuais. Isso permite conhecer seu comportamento dinâmico.
A nova técnica de flutuação de dispersão dos raios-x (FXS: fluctuation x-ray scattering) foi desenvolvida por Peter Zwart e seus colegas do Laboratório Nacional Lawrence Berkeley nos EUA, em colaboração com a Universidade do Estado do Arizona, a Universidade de Wisconsin-Milwaukee e o Laboratório Nacional do Noroeste do Pacífico (PNNL) do Departamento de Energia.
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